استخدم الكيميائيون من جامعة رايس معدنًا نادرًا، لا يستخدم في الطبيعة، لتحضير إنزيم اصطناعي يمكن أن يساعد في تحديد وتحديد آلاف البروتينات التي يصعب فحصها، بما في ذلك العديد من البروتينات التي تلعب أدوارًا رئيسية في السرطان وأمراض أخرى.
وقال العالم زاكاري بول، أستاذ الكيمياء في الجامعة: "لقد جمعنا القدرات الكيميائية لمعدن الروديوم النادر مع معرفة النظم البيولوجية لتحديد واختيار بروتينات معينة". "والنتيجة هي أداة تكون في معظم الحالات أقوى من أي نهج كيميائي أو بيولوجي منفصل آخر."
بدأ الباحث باختبار محفزات ثنائي الروديوم منذ أكثر من ثلاث سنوات. ولم يبدأ بهدف صنع الإنزيمات بها، بل لأنه اهتم بالأبحاث التي أظهرت أن محفزات الدرهوديوم قادرة على تغيير مادة التربتوفان، وهو أحد الأحماض الأمينية الطبيعية الواحد والعشرين التي تشكل اللبنات الأساسية للحياة. .
تعمل المحفزات على تسريع التفاعلات الكيميائية عن طريق زيادة معدل التفاعل دون استهلاكها أثناء التفاعل. في الكائنات الحية، تؤدي البروتينات التي تسمى الإنزيمات نفس الدور. ومع ذلك، على عكس العديد من المحفزات غير العضوية، فإن الإنزيمات انتقائية للغاية. وفي هذه العملية، التي يشبهها علماء الأحياء عادةً بعملية تنشيط "القفل والمفتاح"، تتصل الإنزيمات فقط بالجزيئات التي تناسبها تمامًا. هذه الآلية تمنعهم من تسريع ردود الفعل غير المناسبة داخل الخلية.
وتساءل الباحثون عما إذا كان بإمكانهم الجمع بين الانتقائية العالية للتفاعلات الأنزيمية مع المحفز المعتمد على الروديوم. لقد اختبروا الفكرة من خلال ربط المحفز الخاص بهم بامتداد قصير من البروتين الذي يمكن أن يرتبط مع بروتينات أخرى، على غرار خيوط ألياف الحبل. يعد نموذج الارتباط "الألياف الملفوفة" شائعًا في علم الأحياء، خاصة في بروتينات الإشارة. تعمل هذه البروتينات على تنشيط وإلغاء تنشيط العمليات النامية في الأنظمة البيولوجية مثل موت الخلايا المبرمج (موت الخلايا المبرمج)، وهي عملية معروفة بأنها مرتبطة بالسرطان.
يقول الباحث: "إن مسارات الإشارات تشبه سلسلة من قطع الدومينو". "قد تشارك عشرات البروتينات في المسارات، وتتفاعل مع بعضها البعض بطريقة تدريجية. وفي معظم الحالات، تكون ردود الفعل سريعة وضعيفة. ونتيجة لذلك، يصعب مراقبتها باستخدام الطرق العادية، لذلك لا تزال محاطة بالضباب عندما يتعلق الأمر بدور بروتينات الإشارة في الصحة والمرض".
ويدعي الباحثون أن الإنزيم الاصطناعي الجديد قد يحل هذه المشكلة. في تجاربهم، تمكن الكيميائيون من تطوير إنزيمات اصطناعية يمكنها الارتباط بشكل انتقائي بالبروتينات وربط علامات بها تسمح لعلماء الأحياء بالتعرف عليها.
إلى جانب التربتوفان، عملت الطريقة أيضًا بشكل جيد مع الفينيل ألانين والتيروزين، وهما من الأحماض الأمينية الشائعة في بروتينات الإشارة. تشير التجارب المحدثة التي أجراها فريق البحث، والتي لم يتم نشرها علنًا بعد، إلى أن النهج المبتكر قد يعمل أيضًا مع أحماض أمينية إضافية.
ويوضح الباحثون أن العملية لا تزال بحاجة إلى الضبط الدقيق قبل استخدامها في معظم المختبرات البيولوجية، لكنهم ما زالوا يعملون على تحقيق التطبيقات الواسعة لهذا النهج.
تعليقات 2
لذلك لا تزال بحاجة إلى معرفة ما هو البروتين الذي يرتبط به قبل تحضير قلم التحديد.
لن يتم تحديد البروتينات غير المعروفة كما اعتقدت من عنوان المقال، فقط البروتينات المعروفة، على الرغم من أنه باستخدام طريقة الحذف سيكون من الممكن تحديد البروتينات غير المعروفة أيضًا وعلى الأقل فهم أنها نوع غير معروف من البروتين و حاول التعرف عليه.
الروديوم موجود في الطبيعة ولكنه نادر جدًا وهو الأغلى بين مجموعة البلاتين. يرى http://en.wikipedia.org/wiki/Rhodium.