تلتصق البروتينات ببعضها البعض - أم لا. وكل ما علينا فعله هو معرفة من يلتصق بمن من أجل تحقيق هذه العملية الحيوية أو تلك؛ أو، في حالات أخرى، من يعوق من. والآن نجح باحثون من معهد وايزمان في إعادة تشكيل سطح جزيئات البروتين
جاكوب برايد (أدير ميلر)، في فيلم "كنت كذلك" للمخرج آفي نيشر، يؤكد لـ Yozhi (ديف نافون) أنه يمكنه العثور على تطابق مناسب حتى بالنسبة إلى "الاستثنائيين ذوي الزعانف". يعد التطابق بين الأشخاص (مع أو بدون زعانف) ظاهرة غامضة. قدرتنا على التأثير عليه محدودة للغاية. وحتى وقت ليس ببعيد، كان هذا هو الحال أيضًا في كل ما يتعلق بتعديل والتصاق جزيئات البروتين. تلتصق البروتينات ببعضها البعض - أم لا. وما علينا إلا أن نعرف من يلتصق بمن من أجل تحقيق هذه العملية الحيوية أو تلك؛ أو، في حالات أخرى، من يعوق من.
هذا الوضع يتغير هذه الأيام، وذلك بفضل الطريقة الأولى من نوعها "للضبط الدقيق" للخصائص الفيزيائية المختلفة على سطح جزيء البروتين. تسمح الطريقة، التي طورها الدكتور شيرال فليشمان من قسم الكيمياء البيولوجية في معهد وايزمان للعلوم، وشركاؤه البحثيون في جامعة واشنطن (سياتل)، بإعادة تصميم سطح جزيئات البروتين، بحيث تناسب الهدف البروتينات وترتبط بها بقوة. وبهذه الطريقة، نجح العلماء بالفعل في تخليق بروتينات، غير موجودة في الطبيعة، بحيث ترتبط بموقع حيوي على سطح فيروس الأنفلونزا وتثبط نشاطه. حقيقة أن هذا الموقع محفوظ جيدًا أثناء تطور الفيروس، وبالتالي فهو موجود في العديد من سلالات الأنفلونزا، بما في ذلك أنفلونزا الطيور وأنفلونزا الخنازير، يسمح لجزيئات البروتين المصممة بتثبيط مجموعة متنوعة من سلالات فيروسات الأنفلونزا. وتجري هذه الأيام تجارب على هذه الجزيئات في إحدى الشركات التابعة لشركة الأدوية "جونسون آند جونسون"، لبحث إمكانية تطوير علاج وقائي شامل للإنفلونزا. ويجري أيضًا اختبار إمكانية استخدام الطريقة أيضًا للعلاج الذي يوقف الفيروسات بعد اختراقها للجسم بالفعل.
وتعتمد الطريقة الجديدة، التي نُشرت مؤخرًا في المجلة العلمية Cell، على حساب الخصائص الفيزيائية من ناحية، وعلى قواعد بيانات الهياكل الجزيئية التي تم بناؤها في السنوات الأخيرة، من بين أمور أخرى بواسطة علماء معهد وايزمان للعلوم، من ناحية أخرى. يُسلِّم. يقول الدكتور فليشمان إن العملية تبدأ بحساب نظري للبنية الجزيئية المثالية، والتي ستشكل جوهر الارتباط بين البروتين المخطط والبروتين المستهدف. بعد ذلك، يتم فحص قاعدة بيانات هياكل البروتين، بحثًا عن الجزيئات الطبيعية التي ستسمح، قدر الإمكان، بدمج النواة المرفقة المخطط لها. في حالة فيروسات الأنفلونزا، تم تصميم عشرات البروتينات لتشمل النواة الرابطة. ومن بين هذه الجزيئات، في التجارب المعملية، تمكنت خمسة جزيئات من الالتصاق بالموقع المستهدف، وكان أحدها قادرًا على تثبيط عدوى فيروسات الأنفلونزا المختلفة.
يقول الدكتور فليشمان: «في الواقع، تتيح لنا الأدوات الحسابية والمنهج التجريبي الذي يتم من خلاله اختبار الجزيئات المصممة اليوم إنشاء جزيئات غير موجودة في الطبيعة ويمكنها القيام بأنشطة جزيئية ذات استخدامات متنوعة في الطب. التشخيص والتكنولوجيا الحيوية." بمعنى آخر، ما لا تفعله الطبيعة، سيفعله الكمبيوتر والتجربة. وقد تفتح طريقة العمل هذه طرقًا جديدة لتصميم الأدوية، من بين أمور أخرى في مجال تطوير الطب الشخصي، وكذلك في العمليات الصناعية المختلفة.
