وهو حمض أميني ينتجه الجسم ولكن تم اكتشافه للعلم فقط في عام 1986
مع استثناءات قليلة، تتكون جميع البروتينات المعروفة لدينا من عشرين حمضًا أمينيًا فقط. قبل 25 عامًا، اكتشف العلماء الحمض الحادي والعشرين - السيلينوسيستين، وقبل عقد من الزمن - الحمض الثاني والعشرين - البيروليزين. ومع ذلك، فإن الآلية التي تنتج بها الخلية هذه الوحدات البنائية النادرة ظلت مجهولة حتى الآن. والآن، تمكن باحثون من ألمانيا من الكشف عن بنية إنزيم مهم ضروري لإنتاج الحمض الأميني بيروليزين.
تلعب البروتينات أدوارًا رئيسية في العديد من العمليات الحيوية في الكائنات الحية: فهي تنقل المواد من مكان إلى آخر، وتحفز التفاعلات الكيميائية، وتضخ الأيونات، أو تحدد جزيئات الإشارة. إن تعقيد وتنوع البروتينات كبير، بينما يوجد في جسم الإنسان وحده أكثر من مائة ألف بروتين مختلف. ومع ذلك، فإن جميعها تقريبًا تتكون من عشرين حمضًا أمينيًا فقط. فقط عدد قليل من البروتينات ذات المستوى العالي من الخبرة تحتوي أيضًا على الحمض الأميني الحادي والعشرين النادر، السيلينوسيستين، الذي تم اكتشافه فقط في عام 1986.
وكانت المفاجأة الكبرى أيضًا اكتشاف الحمض الأميني الثاني والعشرين في عام 2002 في البكتيريا القديمة المنتجة للميثان (أو العتائق): البيروليسين. يتم تشفير هذا الحمض وراثيا بطريقة مشابهة للأحماض الأمينية الأخرى. تستخدم هذه البكتيريا هذا الحمض الأميني النادر للبروتينات التي تحتاجها لعمليات تحويل الطاقة. يقع البيروليسين في المركز التحفيزي للبروتينات وهو ضروري لوظيفتها - لن تتم عملية إنتاج الطاقة في هذه البكتيريا بدون هذا الحمض الأميني.
في مارس 2011، تمكن علماء من جامعة أوهايو من فك أجزاء من عملية إنتاج البيروليسين. لقد اقترحوا آلية تفاعل يقوم فيها إنزيم محدد بتحفيز الخطوة الأولى من عملية التخليق الحيوي للبيروليزين عن طريق تحويل الحمض الأميني ليسين إلى ميثيل كلورنيثين الوسيط. وفي الخطوة التالية، تمكن الباحثون من تحديد التركيب البلوري لهذا الإنزيم باستخدام تحليل الأشعة السينية.
ولدهشتهم، تمكنوا من ملاحظة الإنزيم في "وقت الفعل" نفسه: في لحظة تبلور منتج التفاعل، ميتيكلورنيثين، عندما لم يكن قد تم إطلاقه بعد من المستمعين. يقول أحد الباحثين: "إن الوضع الذي كان فيه المنتج لا يزال مغلفًا بالإنزيم هو اكتشاف خاص ومخفض للغاية". "لم نتمكن فقط من تحديد المنتج الوسيط بشكل مباشر، ولكننا تمكنا من شرح تكوين هذه المادة بأثر رجعي من الحمض الأميني ليسين الأصلي."
ولم يكن رد الفعل هذا غير معروف من قبل فحسب، بل كان من الصعب جدًا تسريعه. إن تراكم أربع ذرات حديد وأربع ذرات كبريت في الموقع النشط هو أساس عملية التحويل. "هذا حقا رد فعل تحفيزي غير عادي. حتى الآن، لم يتمكن أي كيميائي في أي مختبر من تصنيع المادة الوسيطة (ميثيلورنيثين) في تفاعل خطوة واحدة من الليسين"، يوضح الباحث الرئيسي.
إن فهم عملية تحويل اللايسين إلى ميثيلورنيثين يساعد العلماء على فهم كيف يمكن للبكتيريا القديمة أن تتكيف مع نظام موجود لصنع حمض أميني جديد ومطلوب، عندما يتم إدخاله في بروتين مناسب لتحفيز تفاعل محدد للغاية. سيكون الباحثون قادرين على استخدام هذه المعرفة الجديدة من أجل إنشاء أحماض أمينية صناعية من أجل إنشاء إنزيمات شخصية ذات خصائص خاصة، والتي يمكن، على سبيل المثال، استخدامها في مجموعة متنوعة من التطبيقات في مجالات التكنولوجيا الحيوية والطب.
أخبار الدراسة
تعليقات 2
فالشفرة الوراثية هي نفسها لجميع المخلوقات. يتم ترميز البيروليزين بواسطة كود الإيقاف UAG.
في الكائنات الحية التي ليس من المفترض أن تستخدم البيروليسين، أي تلك التي لا تنتج الميثان، يكون الإنزيم اللازم لتكوين البيروليزين مفقودًا، ويسمى UAG بكودون التوقف. وعندما يصل الريبوسوم إليه، يتوقف تخليق الببتيد.
في العتائق التي تنتج الميثان يوجد الإنزيم الذي ينتج البيروليزين، وبالتالي يوجد أيضًا الحمض الريبي النووي النقال المرتبط بالبيروليزين. عندما يصل الريبوسوم الخاص بهم إلى UAG الموجود بتسلسل نيوكليوتيد "يدعم" إدخال البيروليسين على الرنا المرسال، فإنه سيربط البيروليسين بالببتيد الذي يقوم بتصنيعه.
وبالتدقيق في جدول الشفرة الوراثية يتبين أن الحمض الأميني بيروليزين غير مشفر، على عكس ما هو مكتوب هنا:http://en.wikipedia.org/wiki/Genetic_code
فهل هذا يعني أن ترميزه الجيني يظهر فقط في تلك البكتيريا، أم أنه في تلك البكتيريا ببساطة هناك تحول لاحق لليسين بغض النظر عن التشفير الجيني؟