كيف تتفاعل البروتينات مع بعضها البعض؟

من أجل الحفاظ على صحتنا، يتعين على البروتينات الموجودة في خلايا الجسم أن تتعاون مع بعضها البعض. ومع ذلك، حتى اليوم لم يكن من الواضح كيف يمكن لعشرات الآلاف من البروتينات المختلفة العثور على الشركاء المناسبين لها أثناء تفكيكها وإعادة بنائها مرارًا وتكرارًا في الجسم. يقدم باحثون من جامعة كوبنهاجن رؤى جديدة حول هذه الآلية الرائعة

[ترجمة د.نحماني موشيه]

من أجل الحفاظ على صحتنا، يتعين على البروتينات الموجودة في خلايا الجسم أن تتعاون مع بعضها البعض. ومع ذلك، حتى اليوم لم يكن من الواضح كيف يمكن لعشرات الآلاف من البروتينات المختلفة العثور على الشركاء المناسبين لها أثناء تفكيكها وإعادة بنائها مرارًا وتكرارًا في الجسم. يقدم باحثون من جامعة كوبنهاجن رؤى جديدة حول هذه الآلية الرائعة.

نشر البروفيسور ينس يورغن من قسم الكيمياء بجامعة كوبنهاجن وزملاؤه للتو نتائج أبحاثهم المتعلقة بطريقة تساعد على الكشف عن الآلية التي تتواصل بها البروتينات مع بعضها البعض في منشور بعنوان: "تفاعلات محددة وغير محددة في تم الكشف عن ارتباطات البروتين البروتينية الضعيفة للغاية عن طريق تعزيز الاسترخاء المغنطيسي للمذيبات "، في المجلة العلمية مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية.

حتى الآن، لم تكن هناك طريقة ممكنة لتوثيق كيفية العثور على البروتينات في الكائنات الحية. وقد سبب هذا الوضع مشكلة كبيرة لأن العديد من العمليات البيولوجية المهمة تبدأ عندما يلتقي بروتينان ويبدأ التفاعل بينهما. وعندما يسوء تعاونهم، يمكن أن يؤدي إلى نتائج قاتلة: من مرض السكري، والتليف الكيسي إلى مرض باركنسون والزهايمر - ترتبط العديد من هذه الأمراض بسوء طي البروتينات، أو تراكم البروتينات معًا - وهي عملية تعرف باسم تجميع البروتين. يوضح الباحث الرئيسي: "أي باحث مشارك في تطوير الأدوية أو علاج الأمراض سيكون قادرًا على استخدام طريقتنا."

عندما يتعين على بروتين معين، على سبيل المثال - هرمون النمو - أن يجد شريكه في النشاط (ما يعرف بـ "المستقبل")، فهناك عشرات الآلاف من البروتينات التي يمكنه الاختيار منها. ولذلك، يجب أن تكون البروتينات مجهزة بآلية تسمح لها بمسح عدد كبير من الشركاء المحتملين بسرعة من أجل النشاط المشترك. الآلية، المعروفة باسم "التفاعلات الضعيفة للغاية"، هي حالة تؤثر فيها البروتينات على بعضها البعض من خلال القوى الكهروستاتيكية. يمكن مقارنتها براقصة تمشي على طول الحائط بحثًا عن شريك في الرقص. يبدأ بالانحناء، وفقط إذا أومأت الشريكة بالموافقة، فإنه يقودها إلى حلبة الرقص.

الارتباطات الضعيفة للغاية هي ضعيفة جدًا بحيث لا يمكن حسابها حتى الآن باستخدام الأدوات الرياضية، ناهيك عن اختبارها باستخدام القياسات الفيزيائية. ومع ذلك، طور الباحثون طريقة مبتكرة تسمح بمراقبة هذه التفاعلات باستخدام التحليل الطيفي للرنين المغناطيسي النووي (NMR). يتيح مقياس الطيف فحص الهياكل الجزيئية عن طريق تعريض الجزيئات لمجال مغناطيسي. واستفاد الباحثون من إمكانية ملاحظة نشاط جزيء البروتين في مجال مغناطيسي عن طريق إضافة مادة ممغنطة تدعى الجادودياميد (ويكيبيديا). تعتبر هذه المادة مثالية لهذه المهمة لأنها لا تبدأ التفاعلات الكيميائية مع البروتينات، وبالتالي ليس لها أي تأثير على بنية البروتين. علاوة على ذلك، فإن إزالته في نهاية القياس أمر بسيط وسهل التنفيذ.

ومع ذلك، فإن التغييرات في أطياف الناتج المحلي الإجمالي للبروتين ضئيلة وضعيفة، لذا فإن العثور على الحيلة المناسبة لم يكن بهذه البساطة. "في المرحلة الأولى، لم نفهم ما كنا ننظر إليه. ويبدو لنا أن هذا يمثل حالة من عدم اليقين في البيانات، وقد تطلب منا وقتا طويلا لاكتشاف الآلية".

تتيح الطريقة الجديدة أن نرى بالضبط كيف تتعرف البروتينات على بعضها البعض وتتعاون مع بعضها البعض. يمكن استخدام هذه المعرفة الجديدة في إنتاج البروتينات في الأنظمة الصناعية، وفي دراسة المسارات المرتبطة بالأمراض، وفي مجال تطوير الأدوية المعتمدة على البروتين. "كان من المعروف بالفعل أن البروتينات تجد بعضها البعض بمساعدة تفاعلات ضعيفة للغاية، ولكن لم يعرف أحد كيفية قياسها. يقول الباحث الرئيسي: "نحن الآن قادرون على القيام بذلك". ويأمل الباحثون أن يستخدم علماء آخرون اكتشافهم، ويدمجوه في عملهم ويطوروا المعرفة المطلوبة لاستخدام هذه الطريقة أيضًا في الأنظمة البيولوجية داخل الجسم نفسه.

الخبر الاصلي

المقالة