الكولاجين في الحفريات: البروتينات كأرشيف بيولوجي للماضي

وعلى عكس الحمض النووي الذي يتحلل بسرعة، يمكن الحفاظ على البروتينات مثل الكولاجين لملايين السنين، مما يسمح بإعادة بناء العلاقات التطورية وتحديد الأنواع الإضافية من الماضي البعيد.

زينيا زوربيل، معهد ديفيدسون، الذراع التعليمي لمعهد وايزمان للعلوم

يُتاح استقرار الكولاجين بفضل تفاعل كيميائي يمنع الماء من مهاجمة الروابط الكيميائية التي تربط ألياف الكولاجين. التفاعل الكيميائي على خلفية ديناصور | من مقال يانغ وآخرون، ٢٠٢٤
يُتاح استقرار الكولاجين بفضل تفاعل كيميائي يمنع الماء من مهاجمة الروابط الكيميائية التي تربط ألياف الكولاجين. التفاعل الكيميائي على خلفية ديناصور | من مقال يانغ وآخرون، ٢٠٢٤

عادةً، عندما نتحدث عن الديناصورات في سياق علمي، نميل إلى التفكير في أفلام مثل سلسلة "جوراسيك بارك"، حيث استخرج العلماء الحمض النووي القديم من الأحافير. لكن في الواقع، يتزايد اهتمام باحثي الديناصورات بنواتج الحمض النووي - البروتينات التي بنت أجسام حيوانات ما قبل التاريخ وسمحت لها بالعمل.

أحد أهم البروتينات في دراسة الماضي هو الكولاجين بروتين شائع جدًا، يدخل في تركيب العديد من أنسجة جسم الحيوانات، كالغضاريف والعظام والجلد والأسنان والقرون والقشور وغيرها. وجوده في الأجزاء الصلبة والمتينة من الحيوانات يسمح أحيانًا بالعثور على بقاياه حتى في أقدم الأحافير، مما يفتح الباب أمام اكتشافات جديدة. للكشف عن التفاصيل الهامة حول تطور الكائنات المنقرضة من الماضي البعيد. يتيح لنا تحديد تسلسل وحدات البناء التي تُكوّن البروتين مقارنته بتسلسلات من حيوانات أخرى، ومن ثمّ استنتاج صلتها العائلية. يتيح تطوير أدوات فعّالة لدراسة البروتينات من الماضي تحديد مجموعة متنوعة من البروتينات التي تُقدّم رؤىً مُثيرة للاهتمام، لكن يبقى الكولاجين العنصر الرئيسي.

اقرأ الماضي 

جزيئات الحمض النووي، التي تحتوي على المادة الوراثية لجميع الكائنات الحية في عالمنا، مصدرٌ غنيٌّ بالمعلومات، تُعلّمنا الكثير عن الحياة على الأرض اليوم وفي الماضي. تكمن المشكلة في أنها جزيئةٌ غير مستقرةٍ للغاية، وتميل إلى التحلل بسرعة. حتى باستخدام أحدث الأساليب لاستخراج الحمض النووي من العينات القديمة، أقدم جزيء من المادة الوراثية التي تم استخراج المعلومات منها تشكلت منذ حوالي مليون سنة فقطوقد عُثر عليه في عينة حُفظت في ظروف مثالية في منطقة شديدة البرودة. حتى في أكثر التقديرات تفاؤلاً، يصعب تصديق وجود تقنيات في المستقبل تسمح بذلك. استعادة الحمض النووي تشكلت منذ أكثر من مليوني سنة.

على عكس الحمض النووي، يبدو أن بعض البروتينات محفوظة لفترات أطول بكثير، وهذا ينطبق بشكل خاص على الكولاجين. على سبيل المثال، في عام ٢٠١٧ حدد الباحثون من تايوان والصين وكندا، تم العثور على بروتينات الكولاجين في بقايا متحجرة لقنوات الأوعية الدموية في ضلع لوفينجساوروس - وهو نوع من الديناصورات العاشبة التي عاشت في الصين قبل 195 مليون سنة.

إلى جانب المساهمة الكبيرة المحتملة لدراسة بقايا الكولاجين في الأحافير القديمة، يحذر العلماء من العديد من الأخطاء التي قد تحدث نتيجة التعامل غير الدقيق أو غير الماهر مع العينات. من بين أمور أخرى، هناك قلق من أن الكولاجين المُكتشف في العينات ليس قديمًا حقًا، ولكنه... في الكولاجين المعاصر، الذي دخل عن طريق الخطأ إلى العينات، لأنه بروتين شائع الاستخدام في مختبرات الأبحاث البيولوجية. إضافةً إلى ذلك، قد يؤثر انخفاض جودة حفظ الكولاجين في العينات، على سبيل المثال بسبب نشاط البكتيريا التي تُحلله، على... نتائج البحثوعلاوة على ذلك، فإن بعض النتائج تعتمد على عمليات بيولوجية لم يتم فك شفرتها إلا مؤخرا، لذا ينبغي توخي الحذر في تفسيرها.

على الرغم من أن الكولاجين يتعرض للنشاط البكتيري، بل ويتحلل ببطء في الطبيعة من خلال عمليات كيميائية تحدث عند ملامسته للماء، إلا أن هذا البروتين يتميز بثبات مذهل مع مرور الوقت. فهو قادر على البقاء لملايين السنين، متجاوزًا بكثير ما نتوقعه من جزيئات معقدة كالبروتينات. وينبع هذا الثبات من آلية لم تُكتشف إلا العام الماضي. دراسة عام 2024وجدت دراسة أجريت في معهد ماساتشوستس للتكنولوجيا (MIT) أن الاستقرار طويل الأمد يصبح ممكناً بفضل تفاعل كيميائي محدد يمنع الماء من مهاجمة الروابط الكيميائية التي تربط ألياف الكولاجين معاً.

سلسلة من ثلاثة خيوط

يتكون الكولاجين من ثلاثة ألياف رفيعة متشابكة كالحبل. ترتبط هذه الألياف بروابط كيميائية قوية، مما يمنحها متانتها العالية. وكجميع البروتينات، يتكون الكولاجين من وحدات بناء تُسمى الأحماض الأمينية، ويستخدم الباحثون الذين يبحثون عن بقايا البروتين في الأحافير تقنيات تُمكّنهم من تحديد أجزاء هذه الوحدات. تُشكل كل سلسلة من الأحماض الأمينية جزءًا فريدًا من البروتين، وبفضل هذا، يُمكن ليس فقط تحديد أنه كولاجين، بل أحيانًا معرفة أصله الحيواني.

إحدى الأدوات الرئيسية التي تسمح لنا بفك شفرة أجزاء البروتين في الحفريات هي تقنية تسمى مطيافية الكتلةتعتمد هذه الطريقة على قياس كتلة (كمية المادة) لكل قطعة من القطع الصغيرة التي يُحلل إليها البروتين. تُشبه هذه العملية إلى حد ما تفكيك خيط إلى خرزات صغيرة ووزن كل خرزة على حدة. بناءً على وزنها وشكلها، يُمكن تحديد الخيط بأكمله - أي البروتين الأصلي. في عملية حساسة ودقيقة.

ويستخدم الباحثون نفس التكنولوجيا لفحص بقايا البروتين גם في الأسنان, في قشر البيضفي الشعر والصوف والريش، وحتى في أصداف السلاحف. مع تطور التقنيات، أصبح تحديد البروتينات أكثر دقة، مما يسمح للعلماء بمعرفة المزيد عن الحياة القديمة. على سبيل المثال، اكتُشف بروتين يُسمى الأميلوجينين في مينا الأسنان، مما يسمح لنا بتحديد الأنواع القديمة. والتمييز بين الجنسينفي الفخار القديم. تم ايجادها البروتينات من الطعام الذي تم حفظها فيه، على سبيل المثال الكازين مُشتق من منتجات الألبان، والذي علّمنا الكثير عن النظام الغذائي للثقافات القديمة. يُمكن الحصول على الكولاجين من عظام الإنسان يخبار حول انتشار الأمراض مثل السل والزهري في العصور القديمة.

بالإضافة إلى ذلك، في فحص لوحة محفوظة على الأسنان في الهياكل العظمية القديمة تم ايجادها بروتينات الحليب، التي تشير إلى استهلاك منتجات الألبان وتطور تحمل اللاكتوز. توضح هذه النتائج قدرة دراسة البروتينات القديمة على كشف تفاصيل جديدة عن الحياة والثقافات السابقة، من منظورها الفريد.

موقع معهد ديفيدسون

المزيد عن هذا الموضوع على موقع العلوم

תגובה אחת

ترك الرد

لن يتم نشر البريد الإلكتروني. الحقول الإلزامية مشار إليها *

يستخدم هذا الموقع Akismet لتصفية التعليقات غير المرغوب فيها. مزيد من التفاصيل حول كيفية معالجة المعلومات الواردة في ردك.